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terça-feira, 6 de dezembro de 2011

Degradação de Aminoácidos e Proteínas

- Proteínas não são permanentes;
- Estão em contínuo processo de degradação e síntese;

- Meia-vida variável:

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proteína

meia-vida

HbS

12 minutos

Hb

120 dias

Glicoquinase

1,25 dias

Lactato desidrogenase

6 dias


- Manutenção da concentração de proteínas depende de forma diretamente proporcional da relação síntese X degradação;

- Aminoácidos excedentes são oxidados e seu nitrogênio excretado;


Proteínas exógenas: provenientes da dieta e são hidrolisadas no trato digestório

Proteínas endógenas: hidrolisadas intracelularmente


Origem dos aminoácidos presentes nas células animais:
25% - proteínas endógenas
75% - proteínas exógenas

Este conjunto de aminoácidos é utilizado para a síntese de proteínas e de outras moléculas que contenham nitrogênio.
Os aminoácidos são precursores de compostos nitrogenados não-protéicos:
- Base nitrogenada: componente de ácidos nucléicos e coenzimas;

- Lipídios: fosfolipídios e glicolipídios;

- Polissacarídeos: quitina e glisaminoglicanos;

- Aminas e derivados: epinefrina, GABA, histamina, carnitina, creatina, porfirina, tiroxina.

Degradação Intracelular de Proteínas:
Essencial para:
-ciclo celular, transcrição gênica e resposta inflamatória
São 2 os principais processos para degradação protéica em células eucarióticas:

1° - mais restrito – catepsinas - proteases de lisossomos
Degradam proteínas de membrana, extracelulares e de meia-vida longa

2° - geral – no citossol - Mediado pela proteína ubiquitina
Ubiquitina  contém 76 aa e presente em todas as células eucarióticas

Altamente conservada o que explica a sua importância

A proteínas liga-se com a ubiquitina com gasto de ATP

Carboxila terminal da ubiquitina faz ligação semelhante a peptídica, mas com um grupo ε-amino de um resíduo de lisina da proteínas a ser degradada

Após ligação com ubiquitina, outras moléculas de ubiquitina ligam-se a primeira da mesma forma

Proteína ubiquitinada = condenada a degradação

 A proteína ubiquitinada interage com um grande complexo proteolítico (proteassomo) capaz de catalisar a hidrólise, podendo participar de outras reações proteolíticas
A seleção da proteína a ser degradada é obtida em parte a partir da estrutura primária, mais precisamente do aminoácido presente na extremidade amino-terminal
A meia-vida longa ou curta se dá pela presença de determinado aminoácido que proporciona esta característica e estabilidade

Degradação de Aminoácidos

As cadeias laterais R dos aminoácidos são constituídas por estruturas variadas

Oxidação segue a ordem:

1° remoção do grupo amino

2° oxidação da cadeia carbônica remanescente

Nos mamíferos :
grupo amino à uréia
Cadeias carbônicas à compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios

O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo comum e transferido para o α-cetoglutarato resultando em glutamato e a cadeia carbônica transformada em α-cetoácido
                            Aa + α-cetoglutarato    α-cetoácido + glutamato
Esta reação é catalisada por aminotransferases que estão presentes no citossol e mitocôndria, a coenzima atuante é a piridoxal-fosfato (derivada da piridoxina - vit B6) que também age em outras reações metabólicas.
O glutamato formado sofre nova transaminação ou desaminação
Reações catalisadas por aminotransferases são facilmente reversíveis devido a Keq aprox. 1
A enzima aspartato aminotransferase é a mais ativa dessa categoria nos mamíferos
O grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato originando aspartato
A desaminação do glutamato libera seu grupo amino na forma de NH3 (amônia) que se converte a NH4, esta reação é catalisada pela glutamato desidrogenase.

BIBLIOGRAFIA: Bibliografia: MARZZOCO, A.; TORRES, B.B..Bioquímica Básica, 3 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007.

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