ESTRUTURA DE PROTEÍNAS

- A sequência de aminoácidos (aa) determina a estrutura espacial da proteína, seu desenho molecular e a sua conformação; 
- A estrutura espacial varia devido aos tipos de aa presentes e como estão dispostos uns em relação aos outros;
- A sequência dos aa também determina os tipos de interações entre as cadeias laterais (R), lembrando que são estas cadeias que proporcionam características ao aa como polar, apolar, carga negativa, caráter ácido, etc.

Estrutura Primária

- A mais simples de todas;

- Os aa estão em sequência linear;

- Similar a pessoas que dão as mãos em fila;
- Lembra um colar de pérolas;
-Ligações químicas mais fáceis de serem rompidas;
- Apresenta-se na direção amino terminal sentido carboxila terminal.

Estrutura Secundária

- É tridimensional;

- Apresenta cadeias polipeptídicas;

- Podem apresentar duas formas espaciais: α-hélice ou folha-β.

 α-hélice:

- Enrolamento da cadeia ao redor de um eixo;
- Forma uma espiral;
- Estabilizada por pontes de H entre o N e o O dos grupos amino e carboxila;
- Embora a ponte de H seja um tipo fraco de ligação química, o alto número dela confere estabilidade a estrutura;

- As cadeias laterais R dos aa estão voltadas para fora da hélice e não participam das pontes de H.

Folha-β:

- Lembra uma folha de papel amassada após desmontagem de um leque, semelhante ao telhado de uma casa, uma saia pregueada;

- Com pontes de H entre as cadeias polipeptídicas diferentes ou segmentos distantes de uma mesma cadeia;

- As pontes de H são perpendiculares e as cadeias laterais R dos aa se projetam para cima e para baixo conferindo uma forma de folha de papel pregueada.

Estrutura terciária

- Ocorre um dobramento final na cadeia polipeptídica por interação entre as estruturas;

- Segmentos distantes de uma estrutura primária podem interagir;

- Estruturas secundárias como α-hélice  ou folha-β podem interagir também;

- Podem ocorrer vários tipos de ligações químicas:

                     Pontes de H: entre as cadeias laterais R de aa polares;

                     Interações hidrofóbicas: entre cadeias laterais R hidrofóbicas de aa apolares,          que não interagem com a água e que geralmente estas cadeias apolares estão no interior da proteína;

                     Ligações eletrostáticas(iônicas): entre grupos com cargas opostas (+ ou -) e que geralmente estão presentes na superfície da proteína.

Estrutura Quaternária

- Mais complexa de todas;

- Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para formar uma proteína funcional;

- Presença de ligações não-covalentes entre as sub-unidades (α,β,δ, etc)

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BIBLIOGRAFIA: Bibliografia: MARZZOCO, A.; TORRES, B.B..Bioquímica Básica, 3 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2007.